ENZIM

A. Pengertian dan Susunan Enzim

Enzim merupakan protein katalitik. Enzim terdiri dari satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Beberapa enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein dapat terbentuk dari hanya satu rantai polipeptida, tetapi rantai polipeptida ini tidak lurus memanjang tetapi menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikal.

Disamping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung senyawa organic nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Senyawa nonprotein pada enzim ini disebut gugus prostetik ( prothetic group). Beberapa enzim mengandung gugus prostetik yang mengikat ion – ion logam, seperti besi dan tembaga pada sitokrom oksidase. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik, tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkana partisipasi dari senyawa organic lain dan / atau ion logam tertentu. Senyawa organic atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Ion logam yang berpartisipasi ini juga sering disebut activator logam. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim.

Dengan tidak adanya enzim, lalu lintas kimiawi melalui jalur – jalur metabolisme akan menjadi sangat macet atau lambat. besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia enzim yang berbeda – beda.

Enzim tertentu tidak dapat ditemui pada semua bagian sel. Enzim – enzim yang berperan dalam fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang berperan dalam suatu lintasan metabolic tertentu kadang tersusun pada membran sehingga reaksi – reaksi pada lintasan tersebuut dapat berlangsung secara berurutan. Proses ini berlangsung terus menerus sampai dihasilkan produk akhirnya. Kompartemensi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang berlangsung di dalam sel, karena reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia dan senyawa yang dikonversi dikirim kearah enzim yang berperan menghasilkan produk sesuai dengan yang dikehendaki.

B. Mekanisme Kerja Enzim

Salah satu sifat penting enzim adalah fungsinya yang spesifik, yaitu setiap enzim hanya akan dapat bereaksi dengan satu substrat ( reactant ) atau kelompok kecil substrat yang mirip satu sama lain dan mempunyai fungsi sama. Pada beberapa enzim, fungsi spesifik ini bersifat absolute. Reaktan dimana enzim akan bekerja disebut sebagai substrat enzim. Pada saat enzim berikatan dengan substratnya kerja katalitik enzim tersebut akan mengubah substrat menjadi produk reaksi. Keseluruhan proses itu dapat dilihat sbagai berikut :

Substrat + enzim → produk

Misalnya, enzim sukrase memecah disakarida sukrosa menjadi kedua monosakaridanya, glukosa dan fruktosa :

Sukrosa + H₂O + sukrase → glukosa + fruktosa

Hanya daerah tertentu dari molekul enzim itu yang sesungguhnya berikatan dengan substrat. Daerah ini disebut tempat aktif, merupakan kantong atau lekukan yang khas pada permukaan protein tersebut. Kekhususan suatu enzim ini berhubungan dengan adanhya kesesuian antara bentuk tempat aktif dengan bensuk substrat. Ketika substrat memasuki tempat aktif maka enzim akan terinduksi untuk mengubah bentuknya sedikit sehingga tempat aktif akan lebih pas mengelilingi substrat itu.

Dalam suatu reaksi enzimatik, substrat berikatan dengan tempat aktif untuk membentuk suatu kompleks enzim-substrat. Kompleks enzim – substrat pertama kali dikemukakan oleh Emil Fisher, dengan reaksi sebagai berikut :

k1 k₃

E + S KOMPLEKS E-S E + HASIL

Enzim menggunakan berbagai mekanisme untuk menurunkan energi aktivasi dan mempercepat reaksi. Pada reaksi yang melibatkan dua atua lebih reaktan, tempat aktif memberikan suatu cetakan bagi substrat agar bias ikut bersama dalam reaksi yang terjadi antara substrat – substrat tersebut. Ketika tempat aktif telah mengikat substrat melalui kecocokan terinduksi, enzim dapat menekan molekul – molekul substrat, meregang dan membengkokkan ikatan kimiawi penting yang harus diputuskan selama reaksi itu. Karena energi aktivasi sebanding dengan kesulitan untuk memutuskan ikatan itu, maka gangguan terhadap substrat akan mengurangi jumlah energi ternal yang harus diserap untuk mencapai suatu keadaan transisi.

C. Penamaan Enzim

Setiap enzim telah diberi nama berdasarkan suatu system baku dan juga nama umum sederhananya. Dalam system penamaan ini, nama enzim umumnya diberi kahiran “-ase” dan dicirikan oleh substratnya dan jenis reaksi yang dipacu. International Union of Biochemistry membuat system nama yang lebih panjang, deskriptif, dan baku untuk semua enzim yang peranannya sudah jelas. Contohnya, asam malat dehidrogenase dinamai sebagai L-malat : NAD oksireduktase menunjukkan bahwa enzim berperan khusus pada bentuk L-terionisasi dari asam malat, dan molekul NAD berperan sebagai penerima atom H⁺.

D. Penggolongan Enzim

Penggolongan enzim didasarkan atas reaksi kimia, dimana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah:

1. Oksida reduktase

1. Dehidrogenase

Bekerja pada reaksi pengambilan atom hydrogen dari suatu senyawa (donor). Hydrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Contoh dari reaksi dehidrogenase yaitu reaksi pembentukan aldehid dari alkohol.

_{ALKOHOL DEHIDROGENASE}

Alkohol + NAD⁺ Aldehid + NADH + H⁺

2. Oksidase

Bekerja pada reaksi pengambilan hydrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hydrogen ialah oksigen. Contoh reaksi dari oksidase ialah reaksi oksidase glukosa menjadi asam glukonat.

_{GLUKOSA OKSIDASE}

Glukosa + O2 Asam glukonat + H₂O₂

2. Transferase

Bekerja pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Contohnya : Metil Transferase, bekerja pada reaksi pembentukan kreatin dari asam guanitad asetat dan Hidroksimetil Transferase, bekerja pada pembentukan glisin dari serin, serta Transaminase, bekerja pada suatu reaksi pemindahan gugus amino dari suatu asam amino kepada senyawa lain.

3. Hidrollase

1. Esterase : enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis

2. Lipase : enzim yang memecah ikatan ester pada lemak sehingga terjadi asam lemak dan gliserol.

3. Fosfatase :enzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa.

4. Amilase : enzim yang dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum sehingga terbentuk maltosa.

5. Proteolitik atau Protease atau Peptidase : enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis.

4. Liase, mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.

1. Dekarboksilase: enzim yag bekerja pada reaksi dekarboksilsi asam piruvat dan menghasilkan aldehid.

b. Aldolase : bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa. 1,6- difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat.

c. Hidratase : berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H₂O kepada molekul asam fumarat dan membentuk asam malat.

5. Isomerase, bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubhan glukosa menjadi fruktosa.

6. Ligase, bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan tiga molekul. Oleh karenanya enzim- enzim tersebut juga dinamakan sintetase.

E. Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh factor lingkungan umum, seperti suhu dan pH, dan juga oleh factor kimiawi tertentu yang secara khusus mempengaruhi enzim itu.

1.Pengaruh suhu dan pH

Sebagai suatu protein, suatu enzim mempunyai kondisi tertentu dimana enzim tersebut dapat bekerja secara optimal, karena lingkungan tersebut mendukung konformasi yang paling aktif bagi molekul enzim tersebut.

Suhu merupakan salah satu factor lingkungan penting dalam aktivitas suatu enzim. Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan bertubrukan dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih cepat. Sebagian besar enzmi manusia memiliki suhu optimal sekitar 35^oC sampai 40^oC. Bakteri yang hidup dalam sumber air panas mengandung enzim dengan suhu optimal 70^oC atau lebih.

Selain setiap enzim memiliki suhu optimal, enzim juga memiliki nilai pH optimal untuk bekerja paling aktif. Nilai pH optimal untuk sebagian besar enzim adalah sekitar 6-8, akan tetapi terdapat beberapa perkecualian. Misalnya, pepsin enzim pencernaan dalam lambung, bekerja paling baik pada pH 2. sebaliknya tripsin, enzim pencernaan yang tinggla dalam lingkungan usus yang bersifat basa, memilikil pH optimal 8.

2.Pengaruh kofaktor

Banyak enzim – enzim yang memerlukan bantuan dari komponen nonprotein untuk aktivitas katalitiknya. Komponen ini yang disebut dengan kofaktor, dapat berikatan kuat dengan tempat aktif secara permanen, atau dapat juga berikatan secara lemah dan reversibel bersama – sama dengan substrat. Kofaktor beberapa enzim adalah molekul anorganik, seperti atom logam zink, besi, dan tembaga. Jika kofaktor ini merupakan molekul organik, maka molekul itu secara spesifik disebut koenzim. Sebagian besar vitamin adalah koenzim atau bahan baku untuk pembuatan koenzim tersebut. Kofaktor berfungsi dalam berbagai cara, namun dalam semua kasus, kofaktor penting bagi terjadinya katalisis.

3.Pengaruh inhibitor enzim

Senyawa kimiawi tertentu secara selektif menghambat kerja enzim spesifik. Jika inhibitor berikatan dengan enzim melalui ikatan kovalen, inhibisi yang terjadi umumnya bersifat irreversibel. Akan tetapi, akan menjadi reversible jika inhibitor berikatan melalui ikatan lemah. Beberapa inhibitor menyerupai molekul substrat yang normal dan bersaing untuk dapat menempati tempat aktif enzim. Senyawa yang mirip seperti ini, yang disebut inhibitor kompetitif, mengurangi produktivitas enzim dengan cara mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif. Inhibisi seperti ini sifatnya reversible, dapat diatasi dengan cara meningkatkan konsentrasi substrat.

Inhibitor nonkompetitif tidak secara langsung bersaing dengan substrat pada tempat aktif. Inhibitor ini menghambat reaksi enzimatik dengan cara berikatan dengan bagian lain enzim itu. Interaksi ini akna menyebabkan molekul enzim itu mengubah bentuknya, yang selanjutnya membuat tempat aktif menjadi tidak reseptif terhadap substrat, atau membuat enzim itu kurang efektif dalam mengkatalisis perubahan substrat menjadi produk.

4.Pengaruh pengaturan alosterik

Pada banyak kasus, molekul yang secara alamiah mengatur aktivitas enzim dalam sebuah sel berperilaku mirip seperti inhibitor nonkompetitif reversible. Molekul pengatur ini akan mengubah bentuk dan fungsi enzim dengan cara berikatan dengan suatu tempat alosterik, suatu tempat reseptor spesifik pada beberapa bagian molekul enzim yang berada jauh dari tempat aktif enzim itu.

Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau lebih rantai atau subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat aktifnya sendiri, dan tempat alosterik umumnya berlokasi dimana subunit – subunit itu menyatu. Karena pengatur alosterik berikatan dengan enzim melalui ikatan lemah, aktivitas enzim itu akan berubah oleh adanya konsentrasi pengatur yang berfluktuasi. Pada beberapa kasus, inhibitor dan activator sangat mirip bentuknya sehingga saling bersaing untuk menempati tempat alosterik yang sama.

5.Pengaruh inhibisi umpan balik

Inhibisi umpan balik adalah peng-off-an suatu jalur metabolisme oleh produk akhirnya, yang bertindak sebagai inhibitor suatu enzim di dalam jalur tersebut.